Заполнение ттн образец рб: правила и образец заполнения в Беларуси

Минфин уточнил правила заполнения и использования ТТН-1 и ТН-2

С 1 октября 2017 года изменилась Инструкция о порядке заполнения товарно-транспортной накладной и товарной накладной. В Инструкции дано определение термина «внутреннее перемещение»; перечислены случаи, когда ТТН-1 и ТН-2 следует заполнять в обязательном порядке, а когда можно обойтись без них; установлено, какой накладной оформить доставку товара со склада логистического оператора и т.д.

Соответствующие нормы закреплены постановлением Министерства финансов Республики Беларусь от 23 августа 2017 г. № 26 «Об изменении некоторых постановлений Министерства финансов Республики Беларусь». Документ опубликован 30 сентября 2017 года на Национальном правовом Интернет-портале Республики Беларусь.

Согласно Инструкции, накладная ТТН-1 и накладная ТН-2 могут не заполняться при:

• реализации товаров физическим лицам, не являющимся индивидуальными предпринимателями, через розничные торговые объекты; безвозмездной передаче товаров физическим лицам, не являющимся индивидуальными предпринимателями, а также передаче (возврате) товаров таким лицам (такими лицами) по договорам безвозмездного пользования (ссуды), если при этом оформляется первичный учетный документ, форма которого установлена законодательством, а при отсутствии формы, установленной законодательством, – разработана и утверждена организацией самостоятельно;
• реализации, безвозмездной передаче другим организациям недвижимого имущества, а также при его передаче (возврате, перенайме) по договорам аренды, финансовой аренды (лизинга), безвозмездного пользования (ссуды), залога, доверительного управления имуществом, если при этом оформляется первичный учетный документ, форма которого установлена законодательством, а при отсутствии формы, установленной законодательством, – разработана и утверждена передающей организацией самостоятельно;
• возврате организациям-заказчикам, являющимся резидентами Республики Беларусь, товаров, ранее принятых от них для проведения технических испытаний, исследований, анализа и сертификации (в том числе поверки и калибровки средств измерений), за исключением внутриреспубликанских автомобильных перевозок товаров по договорам автомобильной перевозки груза.
  Возврат этих товаров может оформляться первичным учетным документом, форма которого разработана организацией-исполнителем самостоятельно, с указанием в нем марки и государственного номера автомобиля, на котором осуществляется доставка товаров организациям-заказчикам, адресов пунктов погрузки и разгрузки товаров;
• внутреннем перемещении товаров без выезда на автомобильные дороги общего пользования и выхода на земли общего пользования, а также в пределах торгового центра, рынка, строительной площадки. Порядок документального оформления такого внутреннего перемещения устанавливается организацией самостоятельно.

Внутреннее перемещение – движение товарно-материальных ценностей между структурными подразделениями организации, местами осуществления деятельности организации (местами хранения, эксплуатации, производства, использования, реализации, добычи, заготовления), работниками организации, являющимися материально ответственными (ответственными) лицами.

Накладная ТН-2 оформляется грузоотправителем при доставке товара грузополучателю со склада логистического оператора.

Есть изменения! Заполняем накладные ТН-2, ТТН-1 в 2019 г.

7 февраля

С 1 января 2019 года вступают в силу изменения и дополнения в порядок заполнения ТТН-1 и ТН-2, внесенные постановлением Министерства финансов Республики Беларусь. С 18.05.2018 года действуют очередные корректировки в «Инструкции о порядке заполнения товарно-транспортной накладной и товарной накладной», утвержденной постановлением Минфина РБ от 30.06.2016г. № 58. Правильное оформление первичных учетных документов, в том числе накладных, обеспечивает правильное ведения бухгалтерского и налогового учета. На семинаре будет обсуждена практика применения правил оформления накладных ТТН-1 и ТН-2. Внимание будет акцентировано на конкретных нюансах оформления накладных, а так же на иных товаросопроводительных документах с учетом изменений в законодательстве в 2018 -2019 года.

Целевая аудитория: специалисты коммерческих и бюджетных организаций (бухгалтеры, экономисты, складские работники, иные лица, ответственные за оформление сопроводительных документов).

Содержание:

1. Порядок оформления накладных формы ТТН-1 и ТН-2, что изменилось с 18 мая 2018 года, с 01.01.2019 года?:

1.1.Субъекты, которые должны заполнять накладные ТТН-1 и ТН-2, сфера применения накладных. Раскрытие понятия «организация».

1.2. Что понимать под «внутренним перемещением» для целей оформления накладных? Случаи внутреннего перемещения.

1.3.Уточняются случаи, при которых необходимо применять бланк накладной формы ТТН-1, а при которых – ТН-2.

1.4.Случаи, когда не оформляется ни накладная ТТН-1, ни ТН-2. А что должно быть оформлено?

1.5.Уточняется порядок указания в накладных стоимостных показателей, в том числе при:

— расчетах за отгружаемые товары иностранной валютой цены договора;

— расчетах за отгружаемые товары иностранной валютой, отличной от цены договора;

— расчетах за отгружаемые товары белорусскими рублями эквивалентно цене товаров, установленной в договоре в иностранной валюте;

— расчетах за отгружаемые товары частично в иностранной валюте, частично белорусскими рублями эквивалентно цене товаров, установленной в договоре в иностранной валюте.

— случаи внесения изменений в ТН, ТТН корректировочным актом.

1.6. Порядок указания в накладных страны происхождения импортных товаров.

1.7. Заполнение строки накладной ТТН-1 «Заказчик автомобильной перевозки (плательщик)».

1.8. Заполнение в накладных реквизитов обособленных подразделений организации.

1.9. Особенности заполнения накладных при осуществлении торговли через интернет-магазин.

1.10 Разъяснение МНС и Минфин об использовании электронных накладных (Письмо Министерства финансов Республики Беларусь, Министерства по налогам и сборам Республики Беларусь от 25.06.2018 N 15-1-18/64/8-2-10/32376 «Об использовании товарно-транспортных и товарных накладных в виде электронных документов»).

2. Иные вопросы оформления накладных:

2.1.Необходимость оформления накладных при экспортных поставках. Какую форму накладной и в каких случаях необходимо оформлять.

2.2.Оформление накладных при импорте. Когда необходимо оформлять накладную ТТН-1 или накладную ТН-2, а когда достаточно документов, оформленных поставщиком?

2. 3.Применение накладных при розничной торговле, при реализации товаров физическим лицам.

2.4.Применение накладных по операциям с объектами недвижимости, инвестиционной недвижимости, долгосрочных активов, предназначенных для реализации.

2.5.Применение электронных накладных.

2.6.Схема движения соответствующих экземпляров накладных: важные аспекты, которых необходимо придерживаться.

2.7.Отпуск товаров: доверенность и заполнение соответствующих данных в накладных. Получение ТМЦ руководителем и иными работниками организации. Получение ТМЦ представителями других лиц (водители транспортных организаций и т.п.).

2.8.Как соблюсти требования к накладным, оформляемым на компьютере и ручным способом. Какие данные можно указывать вручную в накладной, оформляемой на компьютере?

2.9.Необходимая информация в накладных. Дополнительная информация в накладных: что и где можно указывать?

2.10.Переадресовка и перегрузка груза: отражаем информацию в накладных.

2. 11.Особенности оформления накладной ТН-2 при отгрузке грузов железнодорожным, морским, авиатранспортом;

3. Существует ли ответственность за ошибки при заполнении накладных? К чему могут привести неточности в накладных?

4. Внесение исправлений в накладные: правила и ограничения.

Лектор: Сузанский Владимир Евгеньевич, директор ООО «Грант Торнтон Консалт».

Лектором могут быть внесены изменения в программу семинара в случае изменения законодательства Республики Беларусь.

Время проведения семинара: 13.20 – 18.00

Записаться на семинар можно по телефону 205-03-00.

Организатор оставляет за собой право изменения места проведения семинара, о чем будет дополнительно сообщено всем участникам семинара. 

Обширные и модульные внутренне неупорядоченные сегменты у C. elegans TTN-1 и значение в связывании филаментов, эластичности и косой исчерченности

1. Kontrogianni-Konstantopoulos A, Ackermann MA, Bowman AL, Yap SV, Bloch RJ. Мышечные гиганты: молекулярные каркасы в саркомерогенезе. Physiol Rev. 2009; 89: 1217–1267. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

2. Лабейт С., Колмерер Б. Титинс — Гигантские белки, отвечающие за ультраструктуру и эластичность мышц. Наука. 1995;270:293–296. [PubMed] [Google Scholar]

3. Bang ML, Centner T, Fornoff F, Geach AJ, Gotthardt M, McNabb M, Witt CC, Labeit D, Gregorio CC, Granzier H, Labeit S. Полная последовательность гена тайтина , экспрессия необычной изоформы титина с молекулярной массой около 700 кДа и ее взаимодействие с обскурином идентифицируют новую систему связывания Z-линии с I-диапазоном. Цирк Рез. 2001; 89: 1065–1072. [PubMed] [Google Scholar]

4. Mues A, van der Ven PFM, Young P, Furst DO, Gautel M. Два иммуноглобулиноподобных домена Z-дисковой части тайтина взаимодействуют конформационно-зависимым образом с телемонином. . Февральские письма. 1998;428:111–114. [PubMed] [Google Scholar]

5. Furukawa T, Ono Y, Tsuchiya H, Katayama Y, Bang ML, Labeit D, Labeit S, Inagaki N, Gregorio CC. Специфическое взаимодействие бета-субъединицы minK калиевого канала с саркомерным белком T-cap предполагает наличие системы связывания Т-трубочек с миофибриллами. Дж Мол Биол. 2001; 313: 775–784. [PubMed] [Google Scholar]

6. Николас Г., Томас М., Лэнгли Б., Сомерс В., Патель К., Кемп С.Ф., Шарма М., Камбадур Р. Титин-кэп связан с миостатином и регулирует его секрецию. J Cell Physiol. 2002;193: 120–131. [PubMed] [Google Scholar]

7. Schallus T, Feher K, Ulrich AS, Stier G, Muhle-Goll C. Структура и динамика белка LIM мышц человека. Февральские письма. 2009; 583:1017–1022. [PubMed] [Google Scholar]

8. Ma K, Forbes JG, Gutierrez-Cruz G, Wang K. Titin как гигантский каркас для интеграции сигнальных путей, опосредованных стрессом и доменом гомологии Src 3. Кластеризация новых мотивов перекрывающихся лигандов в эластичном сегменте ПЭВК. Дж. Биол. Хим. 2006; 281:27539–27556. [PubMed] [Академия Google]

9. Линке В.А. Чувство и растяжимость: роль титина и связанных с титином белков в чувствительности миокарда к стрессу и механической дисфункции. Кардиовасц Рез. 2008; 77: 637–648. [PubMed] [Google Scholar]

10. Удд Б. Саркомер и болезнь скелетных мышц. Том. 642. Springer-Verlag Berlin; Берлин: 2008 г. Заболевания третьей нити; стр. 99–115. [Google Scholar]

11. Benian GM, Kiff JE, Neckelmann N, Moerman DG, Waterston RH. Последовательность необычно крупного белка, участвующего в регуляции активности миозина у C-Elegans. Природа. 1989;342:45–50. [PubMed] [Google Scholar]

12. Benian GM, Lhernault SW, Morris ME. Дополнительная сложность последовательности в мышечном гене Unc-22 и кодируемом им белке Twitchin Caenorhabditis-Elegans. Генетика. 1993; 134:1097–1104. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

13. Moerman DG, Benian GM, Barstead RJ, Schriefer LA, Waterston RH. Идентификация и внутриклеточная локализация продукта гена Unc-22 Caenorhabditis-Elegans. Гены Дев. 1988; 2: 93–105. [PubMed] [Академия Google]

14. Benian GM, Tinley TL, Tang XX, Borodovsky M. Ген unc-89 Caenorhabditis elegans, необходимый для сборки М-линии мышц, кодирует гигантский модульный белок, состоящий из Ig и доменов передачи сигнала. Джей Селл Биол. 1996; 132: 835–848. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

15. Смолл Т.М., Гернерт К.М., Флаэрти Д.Б., Мерсер К.Б., Бородовский М., Бениан Г.М. Три новые изоформы Caenorhabditis elegans UNC-89, содержащие домены КЛЦМ-подобной протеинкиназы. Дж Мол Биол. 2004;342:91–108. [PubMed] [Google Scholar]

16. Флаэрти Д.Б., Гернерт К.М., Шмелева Н., Танг XX, Мерсер К.Б., Бородовский М., Бениан Г.М. Титины в C-elegans с необычными характеристиками: спирально-спиральные домены, новая регуляция активности киназы и две новые возможные эластичные области. Дж Мол Биол. 2002; 323: 533–549. [PubMed] [Google Scholar]

17. Грин Д.Н., Гарсия Т., Саттон Р.Б., Гернерт К.М., Бениан Г.М., Оберхаузер А.Ф. Силовая спектроскопия одиночных молекул выявляет ступенчатое развертывание доменов гигантской протеинкиназы Caenorhabditis elegans. Биофиз Дж. 2008;95:1360–1370. [PMC free article] [PubMed] [Google Scholar]

18. Ono K, Yu R, Mohri K, Ono S. Caenorhabditis elegans kettin, большой иммуноглобулиноподобный повторяющийся белок, связывается с филаментным актином и обеспечивает механическую стабильность сократительный аппарат в мышцах стенки тела. Мол Биол Селл. 2006; 17: 2722–2734. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

19. Хакеда С., Эндо С., Сайго К. Требования кеттина, гигантского мышечного белка с высокой степенью консервативности в общей структуре в процессе эволюции, для нормальной функции мышц, жизнеспособности и полета. активность дрозофилы. Джей Селл Биол. 2000; 148:101–114. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

20. Kolmerer B, Clayton J, Benes V, Allen T, Ferguson C, Leonard K, Weber U, Knekt M, Ansorge W, Labeit S, Bullard B. Последовательность и экспрессия гена кеттина у Drosophila melanogaster и Caenorhabditis elegans . Дж Мол Биол. 2000;296:435–448. [PubMed] [Google Scholar]

21. Waterston RH. мышцы. В: Вуд ВБ, редактор. Нематода Caenorhabditis elegans. Лабораторный пресс Колд-Спринг-Харбор; Колд-Спринг-Харбор, Нью-Йорк: 1988. стр. 281–335. [Google Scholar]

22. Romero P, Obradovic Z, Li XH, Garner EC, Brown CJ, Dunker AK. Сложность последовательности неупорядоченного белка. Белки. 2001; 42:38–48. [PubMed] [Академия Google]

23. Ma K, Kan LS, Wang K. Спираль полипролина II является ключевым структурным мотивом эластичного сегмента PEVK тайтина. Биохимия. 2001;40:3427–3438. [PubMed] [Google Scholar]

24. Ma K, Wang K. Податливая конформация эластичного сегмента PEVK тайтина: некооперативное взаимопревращение спирали полипролина II, бета-поворот и неупорядоченные структуры. Биохимический журнал. 2003; 374: 687–695. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

25. Chothia C, Levitt M, Richardson D. Упаковка Helix в Helix в белках. Дж Мол Биол. 1981;145:215–250. [PubMed] [Google Scholar]

26. Григорян Г., Китинг А.Е. Структурная специфика взаимодействий клубок-клубок. Текущее мнение в структурной биологии. 2008; 18: 477–483. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

27. Parry DAD, Fraser RDB, Squire JM. Пятьдесят лет скрученных катушек и альфа-спиральных пучков: тесная связь между последовательностью и структурой. J Struct Biol. 2008; 163: 258–269. [PubMed] [Google Scholar]

28. Дас Р., Бейкер Д. Макромолекулярное моделирование с помощью Rosetta. Анну Рев Биохим. 2008; 77: 363–382. [PubMed] [Академия Google]

29. Phillips JC, Braun R, Wang W, Gumbart J, Tajkhorshid E, Villa E, Chipot C, Skeel RD, Kale L, Schulten K. Масштабируемая молекулярная динамика с NAMD. J Comput Chem. 2005; 26: 1781–1802. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

30. Bennett-Lovsey RM, Herbert AD, Sternberg MJE, Kelley LA. Изучение крайностей пространства последовательности/структуры с распознаванием ансамблевых складок в программе Phyre. Структурно-белковая функция и биоинформатика. 2008; 70: 611–625. [PubMed] [Академия Google]

31. Петри Д., Сян З.С., Тан С.Л., Се Л., Гимпелев М., Митрос Т., Сото С.С., Голдсмит-Фишман С., Керницкий А., Шлессингер А., Кох И.Ю., Алексов Е., Хониг Б. Использование множественных структурных выравниваний, быстрое построение модели и энергичный анализ при распознавании складок и моделировании гомологии. Белки. 2003; 53: 430–435. [PubMed] [Google Scholar]

32. Фукудзава А., Шимамура Дж., Такемори С., Канзава Н., Ямагути М., Сун П., Маруяма К., Кимура С. Длина коннектина беспозвоночных достигает 3,5 мкм в гигантских саркомерах раков. когтевая мышца. EMBO J. 2001; 20: 4826–4835. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

33. Burkart C, Qiu F, Brendel S, Benes V, Haag P, Labeit S, Leonard K, Bullard B. Модульные белки из гена Drosophila sallimus (sls) и их экспрессия в мышцах с различной растяжимостью. Дж Мол Биол. 2007; 367: 953–969. [PubMed] [Google Scholar]

34. Forbes JG, Jin AJ, Ma K, Gutierrez-Cruz G, Tsai WL, Wang K. Titin Сегмент PEVK: Управляемая зарядом эластичность открытого и гибкого полиамфолита. J Muscle Res Cell Motil. 2005 г. в печати. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

35. Linke WA, Ivemeyer M, Mundel P, Stockmeier MR, Kolmerer B. Природа эластичности ПЭВК-титина в скелетных мышцах. Proc Natl Acad Sci U S A. 1998; 95:8052–8057. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

36. Gutierrez-Cruz G, Van Heerden AH, Wang K. Модульный мотив, структурные складки и профили сродства PEVK-сегмента тайтина скелетных мышц плода человека. Дж. Биол. Хим. 2001; 276:7442–7449. [PubMed] [Google Scholar]

37. Мачадо С., Эндрю DJ. D-TITIN: гигантский белок с двойной ролью в хромосомах и мышцах. Джей Селл Биол. 2000;151:639–651. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

38. Шампанское М.Б., Эдвардс К.А., Эриксон Х.П., Кихарт Д.П. Stretchin-MLCK дрозофилы является новым членом семейства киназ легкой цепи тайтина/миозина. Дж Мол Биол. 2000; 300: 759–777. [PubMed] [Google Scholar]

39. Гризер М. Выявление новых повторяющихся мотивов в тайтине. Белки. 2001; 43: 145–149. [PubMed] [Google Scholar]

40. Lange S, Xiang FQ, Yakovenko A, Vihola A, Hackman P, Rostkova E, Kristensen J, Brandmeier B, Franzen G, Hedberg B, Gunnarsson LG, Hughes SM, Marchand S, Сейерсен Т., Ричард И., Эдстром Л. , Элер Э., Удд Б., Гаутель М. Домен киназы тайтина контролирует экспрессию мышечных генов и обмен белка. Наука. 2005;308:1599–1603. [PubMed] [Google Scholar]

41. Grater F, Shen JH, Jiang HL, Gautel M, Grubmuller H. Механически индуцированная активация титинкиназы, изученная с помощью молекулярно-динамического моделирования силового зонда. Биофиз Дж. 2005; 88: 790–804. [PMC free article] [PubMed] [Google Scholar]

42. Пухнер Э.М., Александрович А., Хо А.Л., Хенсен У., Шафер Л.В., Брандмайер Б., Гратер Ф., Грубмюллер Х., Гауб Х.Е., Гаутель М. Механоэнзиматика титинкиназы . Proc Natl Acad Sci U S A. 2008;105:13385–13390. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

43. Houmeida A, Baron A, Keen J, Khan GN, Knight PJ, Stafford WF, Thirumurugan K, Thompson B, Tskhovrebova L, Trinick J. Доказательства олигомерного состояния «эластичного» тайтина в мышечных саркомерах. Дж Мол Биол. 2008; 384: 299–312. [PubMed] [Google Scholar]

44. Mackenzie JM, Garcea RL, Zengel JM, Epstein HF. Развитие мышц у Caenorhabditis Elegans — мутантов, демонстрирующих замедленное строительство саркомера. Клетка. 1978; 15: 751–762. [PubMed] [Google Scholar]

45. Moerman DG, Fire A. Мышцы: структура, функции и развитие. В: Риддл Д.Л., Блюменталь Т., Мейер Б.Дж., Присс Дж.Р., редакторы. Нематода Caenorhabditis elegans. II. Лабораторный пресс Колд-Спринг-Харбор; Колд-Спринг-Харбор, Нью-Йорк: 1997. стр. 417–470. [Google Scholar]

46. Xu XL, Meiler SE, Zhong TP, Mohideen M, Crossley DA, Burggren WW, Fishman MC. Кардиомиопатия у рыбок данио из-за мутации в альтернативно сплайсированном экзоне тайтина. Генетика природы. 2002; 30: 205–209. [PubMed] [Google Scholar]

47. Gerull B, Gramlich M, Atherton J, McNabb M, Trombitas K, Sasse-Klaassen S, Seidman JG, Seidman C, Granzier H, Labeit S, Frenneaux M, Thierfelder L. Мутации TTN, кодирующий гигантский мышечный филамент titin, вызывает семейную дилатационную кардиомиопатию. Генетика природы. 2002; 30: 201–204. [PubMed] [Академия Google]

48. Ито-Сато М., Хаяши Т., Ниши Х., Кога Ю., Аримура Т., Коянаги Т., Такахаши М., Хохда С., Уэда К., Ноучи Т., Хироэ М., Марумо Ф., Имаидзуми Т., Ясунами М., Кимура А. Мутации титина как молекулярная основа дилатационной кардиомиопатии. Biochem Biophys Res Commun. 2002; 291:385–393. [PubMed] [Google Scholar]

49. Hackman P, Vihola A, Haravuori H, Marchand S, Sarparanta J, de Seze J, Labeit S, Witt C, Peltonen L, Richard I, Udd B. Большеберцовая мышечная дистрофия титинопатия, вызванная мутациями в TTN, гене, кодирующем гигантский белок скелетных мышц тайтин. Am J Hum Genet. 2002;71:492–500. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

50. Zastrow MS, Flaherty DB, Benian GM, Wilson KL. Ядерный тайтин взаимодействует с ламинами А- и В-типа in vitro и in vivo. Дж. Клеточные науки. 2006; 119: 239–249. [PubMed] [Google Scholar]

51. Смит Д.Б., Джонсон К.С. Одностадийная очистка полипептидов, экспрессируемых в Escherichia-Coli в виде гибридов с глутатион-S-трансферазой. Ген. 1988; 67: 31–40. [PubMed] [Google Scholar]

52. Мерсер К.Б., Флаэрти Д.Б., Миллер Р.К., Кадота Х., Тинли Т.Л., Моэрман Д.Г., Бениан Г.М. Caenorhabditis elegans UNC-98, белок пальца C2h3Zn, является новым партнером UNC-97/PINCH в комплексах мышечной адгезии. Мол Биол Селл. 2003; 14: 2492–2507. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

53. Miller DM, Ortiz I, Berliner GC, Epstein HF. Дифференциальная локализация 2 миозинов в толстых филаментах нематод. Клетка. 1983; 34: 477–490. [PubMed] [Google Scholar]

54. Фрэнсис Г.Р., Уотерстон Р.Х. Организация мышц в Caenorhabditis-Elegans — локализация белков, участвующих в прикреплении тонких нитей и организации I-диапазона. Джей Селл Биол. 1985;101:1532–1549. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

55. Qadota H, Mercer KB, Miller RK, Kaibuchi K, Benian GM. Два белка домена LIM и UNC-96 связывают UNC-97/PINCH с толстыми миозиновыми филаментами в мышце Caenorhabditis elegans. Мол Биол Селл. 2007; 18:4317–4326. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

56. Shafer WM, Pohl J, Onunka VC, Bangalore N, Travis J. Человеческий лизосомальный катепсин-G и гранзим-B имеют функционально консервативный антибактериальный пептид широкого спектра действия. Дж. Биол. Хим. 1991;266:112–116. [PubMed] [Google Scholar]

57. Sampson WR, Patsiouras H, Ede NJ. Синтез «сложных» пептидов с использованием строительных блоков аминокислот 2-гидрокси-4-метоксибензил или псевдопролин: сравнительное исследование. Журнал науки о пептидах. 1999; 5: 403–409. [PubMed] [Google Scholar]

58. Хубалек Ф., Эдмондсон Д.Э., Пол Дж. Синтез и характеристика пептида, содержащего дельта-О-фосфогидроксилизин, модели коллагена. Анальная биохимия. 2002; 306: 124–134. [PubMed] [Академия Google]

59. Macleod AR, Waterston RH, Fishpool RM, Brenner S. Идентификация структурного гена тяжелой цепи миозина у Caenorhabditis-Elegans. Дж Мол Биол. 1977; 114: 133–140. [PubMed] [Google Scholar]

60. Perczel A, Hollosi M, Tusnady G, Fasman GD. Анализ выпуклых ограничений — естественная деконволюция кривых кругового дихроизма белков. Белок англ. 1991; 4: 669–679. [PubMed] [Google Scholar]

61. Макдоннелл А.В., Цзян Т., Китинг А.Е., Бергер Б. Paircoil2: улучшенное предсказание спиральных катушек по последовательности. Биоинформатика. 2006; 22: 356–358. [PubMed] [Академия Google]

62. Муньос В., Серрано Л. Разработка аппроксимации множественных последовательностей в рамках модели AGADIR формирования альфа-спирали: сравнение с формализмами Зимма-Брэгга и Лифсона-Роига. Биополимеры. 1997; 41: 495–509. [PubMed] [Google Scholar]

63. Altschul SF, Madden TL, Schaffer AA, Zhang JH, Zhang Z, Miller W, Lipman DJ. Gapped BLAST и PSI-BLAST: новое поколение программ поиска белковых баз данных. Нуклеиновые Кислоты Res. 1997; 25:3389–3402. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

64. Уитби Ф.Г., Филлипс Г.Н. Кристаллическая структура тропомиозина с разрешением 7 ангстрем. Белки. 2000; 38: 49–59. [PubMed] [Google Scholar]

65. Liu J, Taylor DW, Taylor KA. Трехмерная реконструкция альфа-актинина гладких мышц с помощью CryoEm выявляет две разные конформации в актин-связывающей области. Дж Мол Биол. 2004; 338:115–125. [PubMed] [Google Scholar]

66. Хамфри В., Далке А., Шультен К. VMD: Визуальная молекулярная динамика. Джей Мол Графика. 1996;14:33. [PubMed] [Академия Google]

67. Башфорд Д. Научные вычисления в объектно-ориентированных параллельных средах. Спрингер; Берлин: 1997. Пакет объектно-ориентированного программирования для электростатических эффектов в биологических молекулах Отчет об опыте работы над проектом MEAD; стр. 233–240. [Google Scholar]

68. Mackerell AD, Feig M, Brooks CL. Расширение рассмотрения энергетики остова в силовых полях белков: ограничения квантовой механики газовой фазы в воспроизведении конформационных распределений белков в молекулярно-динамическом моделировании. J Comput Chem. 2004; 25:1400–1415. [PubMed] [Академия Google]

Мутации, связанные с укорочением титина, связанные с дилатационной кардиомиопатией, изменяют активацию, зависящую от длины, и ее модуляцию посредством фосфорилирования

1. Сведберг К., Клеланд Дж., Дарги Х., Дрекслер Х., Фоллат Ф., Комайда М., Тавацци Л., Смит О.А., Гавацци А., Хаверих А., Хоес А., Яарсма Т., Коревицки Дж., Леви С., Линде С., Лопес-Сендон Дж.-Л., Ниеминен М.С., Пьерар Л., Ремме В.Дж. Руководство по диагностике и лечению хронической сердечной недостаточности: резюме (обновление 2005 г.): Целевая группа по диагностике и лечению хронической сердечной недостаточности Европейского общества кардиологов. Европейское сердце J  2005; 26: 1115–1140. [PubMed] [Академия Google]

2. Taylor CJ, Ordonez-Mena JM, Roalfe AK, Lay-Flurrie S, Jones NR, Marshall T, Hobbs FDR. Тенденции выживаемости после постановки диагноза сердечной недостаточности в Соединенном Королевстве, 2000–2017 гг.: когортное популяционное исследование. Br Med J  2019;364:l223. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

3. Конрад Н., судья А., Тран Дж., Мохсени Х., Хеджкотт Д., Креспилло А.П., Эллисон М., Хемингуэй Х., Клеланд Дж.Г., МакМюррей Дж.Дж.В., Рахими К. Временные тенденции и модели заболеваемости сердечной недостаточностью: популяционное исследование 4 миллионов человек лица. Ланцет  2018;391: 572–580. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

4. Бенджамин Э.Дж., Мантнер П., Алонсо А., Биттенкур М.С., Каллауэй К.В., Карсон А.П., Чемберлен А.М., Чанг А.Р., Ченг С., Дас С.Р., Деллинг Ф.Н., Джуссе Л., Элкинд М.С.В., Фергюсон Д.Ф., Форнейдж М., Джордан Л.С., Хан С.С. , Киссела Б.М., Кнутсон К.Л., Кван Т.В., Лэкленд Д.Т., Льюис Т.Т., Лихтман Дж.Х., Лонгенекер К.Т., Петля М.С., Лутсей П.Л., Мартин С.С., Мацусита К., Моран А.Е., Муссолино М.Е., О’Флаэрти М., Пандей А., Перак А.М. , Розамонд В.Д., Рот Г.А., Сэмпсон Ю.К.А., Сато Г.М., Шредер Э.Б., Шах С.Х., Спартано Н.Л., Стоукс А., Тиршвелл Д.Л., Цао К.В., Турахия М.П., ​​ВанВагнер Л.Б., Уилкинс Дж.Т., Вонг С.С., Вирани С.С.; От имени Комитета по статистике эпидемиологии и профилактики Американской кардиологической ассоциации и Подкомитета по статистике инсульта. Статистика болезней сердца и инсультов-2019обновление: отчет Американской кардиологической ассоциации.

Тираж: 2019 г.; 139:e56–e528. [PubMed] [Google Scholar]

5. Арагам К.Г., Чаффин М., Левинсон Р.Т., Макдермотт Г., Чой С.Х., Шумейкер М.Б., Хаас М.Е., Венг Л.С., Линдси М.Е., Смит Дж.Г., Ньютон-Чех С., Роден Д.М., Лондон Б., Уэллс К.С., Эллинор П.Т., Катиресан С., Любиц С.А., Блум Х.Л., Дадли С.К., Шалаби А.А., Вайс Р., Гутманн Р., Саба С.; для исследователей GRADE. Фенотипическое уточнение сердечной недостаточности в Национальном биобанке облегчает генетические открытия. Тираж 2019 г.;139:489–501. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

6. Baldasseroni S, De Biase L, Fresco C, Marchionni N, Marini M, Masotti G, Orsini G, Porcu M, Pozzar F, Scherillo M, Maggioni AP, Failure I. Кумулятивный эффект полной блокады левой ножки пучка Гиса и хронической фибрилляции предсердий на 1-летнюю смертность и госпитализацию больных с застойной сердечной недостаточностью. Отчет Итальянской сети по застойной сердечной недостаточности (база данных in-CHF). Европейское сердце J 2002; 23: 1692–1698.

[PubMed] [Академия Google]

7. Шор С., Грау-Сепульведа М.В., Бхатт Д.Л., Хайденрайх П.А., Ипен З.Дж., Эрнандес А.Ф., Янси К.В., Фонароу Г.К. Характеристики, лечение и исходы госпитализированных пациентов с сердечной недостаточностью, стратифицированных по этиологии кардиомиопатии. J Am Coll Cardiol  2015; 3:906–916. [PubMed] [Google Scholar]

8. Tromp J, Tay WT, Ouwerkerk W, Teng TK, Yap J, MacDonald MR, Leineweber K, McMurray JJV, Zile MR, Anand IS, Richards AMR, Lam CSP, Authors A; АЗИАТ-ВЧ авторов. Мультиморбидность у пациентов с сердечной недостаточностью из 11 азиатских регионов: проспективное когортное исследование с использованием регистра ASIAN-HF. PLoS Med  2018;15:e1002541. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

9. Шультайс Х.П., Фэйрвезер Д., Кафорио АЛП, Эшер Ф., Хершбергер Р.Е., Липшульц С.Е., Лю П.П., Мацумори А., Маззанти А., МакМюррей Дж., Приори С.Г. Дилатационная кардиомиопатия. Nat Rev Dis Primers 2019; 5:32. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

10. Бозкурт Б., Колвин М., Кук Дж., Купер Л.Т., Десваль А., Фонароу Г.К., Фрэнсис Г.С., Ленихан Д., Льюис Э.Ф., Макнамара Д.М., Пал Э., Васан Р.С., Рамасуббу К., Расмуссон К., Таубин Д.А., Янси К. Текущая диагностика и стратегии лечения конкретных дилатационных кардиомиопатий: научное заявление Американской кардиологической ассоциации. Тираж: 2016; 134:e579–е646. [PubMed] [Google Scholar]

11. МакНалли Э.М., Местрони Л. Дилатационная кардиомиопатия: генетические детерминанты и механизмы. Circ Res  2017; 121:731–748. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

12. Берк М.А., Кук С.А., Сейдман Дж.Г., Сейдман К.Э. Клинические и механистические взгляды на генетику кардиомиопатии. J Am Coll Cardiol  2016; 68: 2871–2886. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

13. Герман Д.С., Лам Л., Тейлор М.Р., Ван Л., Тикакирикул П., Христодулу Д., Коннер Л., ДеПальма С.Р., Макдоно Б., Спаркс Э., Теодореску Д.Л., Чирино А.Л., Баннер Н.Р., Пеннелл Д.Дж., Гроу С., Мерло М. , Ди Ленарда A, Sinagra G, Bos JM, Ackerman MJ, Mitchell RN, Murry CE, Lakdawala NK, Ho CY, Barton PJ, Cook SA, Mestroni L, Seidman JG, Seidman CE. Укорочения тайтина вызывают дилатационную кардиомиопатию. N Engl J Med  2012; 366: 619–628. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

14. Маццаротто Ф., Тайал У., Бьюкен Р.Дж., Мидвинтер В., Уилк А., Уиффин Н., Говинд Р., Мазайка Э., де Марвао А., Доус Т.Дж.В., Фелкин Л.Е., Ахмад М., Теотокис П.И., Эдвардс Э., Инг А.И., Томсон К.Л., Чан Л.Л.Х., Сим Д., Бакси А.Дж., Пантазис А., Робертс А.М., Уоткинс Х., Функе Б., О’Реган Д.П., Оливотто И., Бартон П.Дж.Р., Прасад С.К., Кук С.А., Уэр Дж.С., Уолш Р. Переоценка генетического вклада моногенных расширенных кардиомиопатия. Тираж  2020; 141:387–398. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

15. Робертс А.М., Уэр Дж.С., Герман Д.С., Шафер С., Бакси Дж., Бик А.Г., Бьюкен Р.Дж., Уолш Р., Джон С., Уилкинсон С., Маццаротто Ф., Фелкин Л.Е., Гонг С., Л. Макартур Дж.А., Каннингем Ф. , Фланник Дж., Габриэль С.Б., Альтшулер Д.М., Макдональд П.С., Хейниг М., Кио А.М., Хейворд К.С., Баннер Н.Р., Пеннелл Д.Дж., О’Реган Д.П., Сан Т.Р., де Марвао А., В. Дауэс Т.Дж., Гулати А., Биркс Э.Дж., Якуб М.Х., Радке М., Готтхардт М., Уилсон Дж. Г., О’Доннелл С. Дж., Прасад С. К., Р. Бартон П. Дж., Фаткин Д., Хабнер Н., Зайдман Дж. Г., Зайдман К. Э., Кук С. А. Интегрированное аллельное, транскрипционное и феномическое исследование кардиальных эффектов усечений тайтина в норме и при патологии. Sci Transl Med  2015;7:270ra6. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

16. Гарсия-Павия П., Ким Ю., Рестрепо-Кордоба М.А., Лунде И.Г., Вакимото Х., Смит А.М., Топфер К.Н., Гетц К., Горхэм Дж., Патель П., Ито К., Уиллкокс Дж.А., Арани З., Ли Дж., Оуэнс А.Т., Говинд Р., Нуньес Б., Мазаика Э., Байес-Генис А., Уолш Р., Финкельман Б., Лупон Дж., Уиффин Н., Серрано И., Мидвинтер В., Уилк А., Бардаджи А., Ингольд Н., Бьюкен Р., Тайал У., Паскуаль-Фигаль Д.А. , де Марвао А., Ахмад М. , Гарсия-Пинилья Дж. М., Пантазис А., Домингес Ф., Джон Бакси А., О’Реган Д.П., Розен С.Д., Прасад С.К., Лара-Пецци Э., Провенсио М., Лион А.Р., Алонсо-Пульпон Л., Кук С.А., ДеПальма С.Р., Бартон П.Дж.Р., Апленк Р., Сейдман Дж.Г., Кай Б., Уэр Дж.С., Сейдман К.Э. Генетические варианты, связанные с кардиомиопатией, вызванной терапией рака. Тираж 2019 г.;140:31–41. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

17. Gammill HS, Chettier R, Brewer A, Roberts JM, Shree R, Tsigas E, Ward K. Кардиомиопатия и преэклампсия. Тираж  2018; 138:2359–2366. [PubMed] [Google Scholar]

18. Линшотен М., Теске А.Дж., Баас А.Ф., Винк А., Дойес Д., Баарс Х.Ф., Ассельбергс Ф.В. Варианты укорочения тайтина (TTN) при кардиомиопатии, вызванной химиотерапией. J Cardiac Fail  2017; 23:476–479. [PubMed] [Google Scholar]

19. Уэр Дж.С., Амор-Саламанка А., Тайал У., Говинд Р., Серрано И., Салазар-Мендигучия Дж., Гарсия-Пинилья Дж.М., Паскуаль-Фигаль Д.А., Нуньес Дж., Гуццо-Мерелло Г., Гонсалес-Виоке Э. , Бардахи А., Манито Н. , Лопес-Гарридо М.А., Падрон-Барт Л., Эдвардс Э., Уиффин Н., Уолш Р., Бьюкен Р.Дж., Мидвинтер В., Уилк А., Прасад С., Пантазис А., Баски Дж., О’Реган Д.П., Алонсо-Пулпон Л., Кук С.А. , Лара-Пецци Э., Бартон П.Дж., Гарсия-Павия П. Генетическая этиология сердечной токсичности, вызванной алкоголем. J Am Coll Cardiol  2018; 71:2293–2302. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

20. Соларо Р.Дж., Кобаяши Т. Фосфорилирование белков и передача сигнала в тонких филаментах сердца. J Biol Chem  2011; 286:9935–9940. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

21. Барефилд Д., Садаяппан С. Фосфорилирование и функция сердечного миозин-связывающего белка-С в норме и при заболеваниях. J Mol Cell Cardiol  2010;48:866–875. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

22. Коупленд О., Садаяппан С., Мессер А.Е., Штайнен Г.Дж., Ван дер Вельден Дж., Марстон С.Б. Анализ фосфорилирования сердечного миозин-связывающего белка-С в сердечной мышце человека. J Mol Cell Cardiol  2010; 49: 1003–1011. [PubMed] [Google Scholar]

23. Линке В.А. Чувство и растяжимость: роль титина и связанных с титином белков в чувствительности миокарда к стрессу и механической дисфункции. Cardiovasc Res 2008;77:637–648. [PubMed] [Google Scholar]

24. Вихорев П.Г., Смоктунович Н., Мюнстер А.Б., Коупленд О., Костин С., Монжиро С., Мессер А.Е., Толиат М.Р., Ли А., Дос Ремедиос К.Г., Лал С., Блэр К.А., Кэмпбелл К.С., Гуглин М., Рихтер М., Нолл Р., Марстон СБ. Аномальная сократимость миофибрилл сердца человека у пациентов с дилатационной кардиомиопатией из-за мутаций в генах TTN и сократительных белков. Научный представитель  2017;7:14829. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

25. Макаренко И., Опиц К.А., Лик М.С., Неаго К., Кулке М., Гватми Дж.К., дель Монте Ф., Хаджар Р.Дж., Линке В.А. Изменения пассивной ригидности, вызванные активацией податливых изоформ тайтина в сердце человека с дилатационной кардиомиопатией. Circ Res 2004; 95: 708–716. [PubMed] [Google Scholar]

26. Козер Ф., Лешер С., Линке В.А. Посттрансляционные модификации тайтина сердечной мышцы: как, где и зачем? FEBS J 2019;286:2240–2260. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

27. Линке В. А., Хамдани Н. Гигантский бизнес: свойства и функции тайтина, несмотря ни на что. Circ Res  2014; 114:1052–1068. [PubMed] [Google Scholar]

28. Браух К.М., Карст М.Л., Херрон К.Дж., де Андраде М., Пелликка П.А., Родехеффер Р.Дж., Михельс В.В., Олсон Т.М. Мутации в гене белка, связывающего рибонуклеиновую кислоту, вызывают семейную дилатационную кардиомиопатию. J Am Coll Cardiol  2009; 54:930–941. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

29. Рексиати М., Сунь М., Го В. Неправильный сплайсинг, специфичный для мышц, и заболевание сердца на примере RBM20. Гены (Базель)  2018;9:18. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

30. Гуо В., Шафер С., Гризер М.Л., Радке М.Х., Лисс М., Говиндараджан Т., Маатц Х., Шульц Х. , Ли С., Пэрриш А.М., Дауксайте В., Вакил П., Клаассен С., Герулл Б., Тирфельдер Л., Регитц-Загросек В., Hacker TA, Saupe KW, Dec GW, Ellinor PT, MacRae CA, Spallek B, Fischer R, Perrot A, Ozcelik C, Saar K, Hubner N, Gotthardt M. RBM20, ген наследственной кардиомиопатии, регулирует сплайсинг титина. Nat Med  2012;18:766–773. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

31. Кёттер С., Гоут Л., Фон Фрилинг-Салевски М., Мюллер А.Е., Хеллинг С., Маркус К., Дос Ремедиос С., Линке В.А., Крюгер М. Дифференциальные изменения в фосфорилировании домена титина увеличивают жесткость миофиламентов при сердечной недостаточности человека. Cardiovasc Res  2013; 99: 648–656. [PubMed] [Google Scholar]

32. KrüGer M, KöTter S, GrüTzner A, Lang P, Andresen C, Redfield MM, Butt E, dos Remedios CG, Linke WA, Протеинкиназа G модулирует пассивную жесткость миокарда человека путем фосфорилирования титиновых пружин. Цирк Рез  2009;104:87–94. [PubMed] [Google Scholar]

33. Грамлич М. , Мишели Б., Крон С., Хойзер А., Эрдманн Б., Клаассен С., Хадсон Б., Магарин М., Киршнер Ф., Тодирас М., Гранциер Х., Лабейт С., Тирфельдер Л., Герулл Б. Стресс-индуцированная дилатационная кардиомиопатия при ударе — в мышиной модели, имитирующей человеческое заболевание, вызванное тайтином. J Mol Cell Cardiol  2009;47:352–358. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

34. Кац АМ. Эрнест Генри Старлинг, его предшественники и «Закон сердца». Тираж  2002; 106:2986–2992. [PubMed] [Google Scholar]

35. Секейра В., ван дер Вельден Дж. Исторический взгляд на работу сердца: закон Франка-Старлинга. Biophys Rev 2015;7:421–447. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

36. Макнамара Дж. В., Ли А., Дос Ремедиос К. Г., Кук Р. Роль сверхрасслабленного миозина в скелетной и сердечной мышцах. Biophys Rev 2015;7:5–14. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

37. Кампуракис Т., Сан Ю.Б., Ирвинг М. Фосфорилирование легкой цепи миозина усиливает сокращение сердечной мышцы за счет структурных изменений как в толстых, так и в тонких филаментах. Proc Natl Acad Sci USA 2016;113:E3039–E3047. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

38. Макнамара Дж.В., Ли А., Лал С., Бос Дж.М., Харрис С.П., ван дер Вельден Дж., Акерман М.Дж., Кук Р., Дос Ремедиос К.Г. Мутации MYBPC3 связаны со сниженным сверхрасслабленным состоянием у пациентов с гипертрофической кардиомиопатией. PLoS One 2017;12:e0180064. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

39. Лал С., Ли А., Аллен Д., Аллен П.Д., Бэннон П., Картмилл Т., Кук Р., Фарнсворт А., Кио А., Дос Ремедиос С. Передовой опыт биобанкирования тканей сердца человека. Биофиз, ред.  2015; 7:399–406. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

40. Марстон С., Монжиро С., Мюнстер А.Б., Коупленд О., Чой О., Дос Ремедиос С., Мессер А.Е., Элер Э., Кнёлль Р. Мутации OBSCN, связанные с дилатационной кардиомиопатией и гаплонедостаточностью. PLoS One 2015;10:e0138568. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

41. Лав М.И., Хубер В., Андерс С. Модерированная оценка изменения кратности и дисперсии для данных секвенирования РНК с помощью DESeq2. Геномная биология  2014; 15:550. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

42. Прието С., Барриос Д. RaNA-Seq: интерактивный анализ РНК-Seq из файлов FASTQ в функциональный анализ. Биоинформатика  2019. [PubMed] [Google Scholar]

43. Андерс С., Рейес А., Хубер В. Обнаружение дифференциального использования экзонов по данным секвенирования РНК. Genome Res 2012;22:2008–2017. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

44. Киношита Э., Киношита-Кикута Э., Такияма К., Койке Т. Фосфат-связывающая метка, новый инструмент для визуализации фосфорилированных белков. Mol Cell Proteomics 2006;5:749–757. [PubMed] [Google Scholar]

45. Вихорев П.Г., Ференци М.А., Марстон С.Б. Инструментарий для изучения механики миофибрилл от статического до искусственного моделирования сердечного цикла. MethodsX 2016;3:156–170. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

46. де Томбе П.П., Стинен Г.Дж. Влияние температуры на кинетику поперечных мостиков в миокарде крыс. J Physiol  2007; 584: 591–600. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

47. де Томбе П.П., Стинен Г.Дж. Протеинкиназа А не влияет на экономию поддержания силы в трабекулах сердца крыс со снятой кожей. Цирк рез. 1995;76:734–741. [PubMed] [Google Scholar]

48. Паппас CT, Mayfield RM, Henderson C, Jamilpour N, Cover C, Hernandez Z, Hutchinson KR, Chu M, Nam KH, Valdez JM, Wong PK, Granzier HL, Gregorio CC. Нокаут Lmod2 приводит к укорочению тонких филаментов с последующей дилатационной кардиомиопатией и ювенильной летальностью. Proc Natl Acad Sci USA  2015; 112:13573–13578. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

49. Прилл К., Карлайл С., Станнард М., Виндзор Рид П.Дж., Пилигрим Д.Б. Миомезин является частью пути целостности, который отвечает на повреждение саркомера и заболевание. PLoS Один  2019;14:e0224206. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

50. Коллиер М.П., ​​Олдерсон Т.Р., де Вильерс С.П., Николлс Д., Гастолл Х.И., Эллисон Т. М., Дегиакоми М.Т., Цзян Х., Млинек Г., Фурст Д.О., ван дер Вен П.Ф.М., Джинович-Каруго К., Болдуин А.Дж., Уоткинс Х., Гемлич К., Бенеш JLP. Фосфорилирование HspB1 регулирует его внутримолекулярную динамику и взаимодействие механочувствительного молекулярного шаперона с филамином C. Sci Adv  2019;5:eaav8421. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

51. Гаутель М., Зуффарди О., Фрайбург А., Лабейт С. Переключатели фосфорилирования, специфичные для сердечной изоформы миозин-связывающего белка-С: модулятор сердечного сокращения? ЭМБО J 1995;14:1952–1960. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

52. Мангмул С., Паричатиканонд В., Куросе Х. Терапевтические мишени для лечения сердечной недостаточности: внимание на GRK и β-аррестинах, влияющих на передачу сигналов βAR. Front Pharmacol  2018;9:1336. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

53. Husberg C, Agnetti G, Holewinski RJ, Christensen G, Van Eyk JE. Дефосфорилирование сердечных белков in vitro — вопрос специфичности фосфатазы. Протеомика  2012;12:973–978. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

54. Мартин-Гарридо А., Бесиадеки Б.Дж., Салхи Х.Е., Шайфта Ю., Дос Ремедиос К.Г., Аяз-Гунер С., Кай В., Ге И., Авкиран М., Кентиш Д.К. Монофосфорилирования сердечного тропонина-I по Ser-23/24 достаточно для регуляции чувствительности сердечной миофибриллярной системы к Ca(2+) и кальпаин-индуцированного протеолиза. J Biol Chem  2018; 293:8588–8599. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

55. Бристоу МР. Почему отказывает миокард? Взгляды из фундаментальной науки. Ланцет  1998; 352: SI8–14. [PubMed] [Академия Google]

56. Вихорев ПГ, Вихорева НН. Кардиомиопатии и связанные с ними изменения сократительной способности сердечной мышцы человека. IJMS 2018;19:2234. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

57. Мессер А.Е., Галлон К.Е., МакКенна В.Дж., Дос Ремедиос К.Г., Марстон С.Б. Использование фосфат-аффинного SDS-PAGE для измерения распределения сайтов фосфорилирования сердечного тропонина I в сердечной мышце человека. Prot Clin Appl 2009;3:1371–1382. [PubMed] [Google Scholar]

58. Коой В., Холевински Р.Дж., Мерфи А.М., Ван Эйк Дж.Е. Характеристика сердечного миозин-связывающего протеина-C фосфопротеома в здоровом и поврежденном сердце человека. J Mol Cell Cardiol  2013; 60:116–120. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

59. Боллен ИАЭ, Шульдт М., Харакалова М., Винк А., Ассельбергс Ф.В., Пинто Дж.Р., Крюгер М., Кустер ДВД, ван дер Вельден Дж. Генотип-специфические патогенные эффекты при дилатационной кардиомиопатии человека. J Physiol  2017; 595:4677–4693. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

60. Мемо М., Леунг М.С., Уорд Д.Г., Дос Ремедиос С., Моримото С., Чжан Л., Равенскрофт Г., Макнамара Э., Новак К.Дж., Марстон С.Б., Мессер А.Е. Мутации семейной дилатационной кардиомиопатии не связывают фосфорилирование тропонина I с изменениями чувствительности миофибриллярного Ca(2)(+). Кардиоваскулярные рез  2013;99: 65–73. [PubMed] [Google Scholar]

61. Hamdani N, Borbely A, Veenstra SP, Kooij V, Vrydag W, Zaremba R, Dos Remedios C, Niessen HW, Michel MC, Paulus WJ, Stienen GJ, van der Velden J. Более тяжелый клеточный фенотип при идиопатической дилатационной кардиомиопатии человека по сравнению с ишемическая болезнь сердца. J Muscle Res Cell Motil  2010; 31: 289–301. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

62. Коой В., Саес М., Жаке К., Заремба Р., Фостер Д.Б., Мерфи А.М., Дос Ремедиос С., ван дер Вельден Дж., Стинен Г.Дж. Влияние фосфорилирования тропонина I Ser23/24 на Са2+-чувствительность в миокарде человека зависит от фона фосфорилирования. J Mol Cell Cardiol  2010; 48:954–963. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

63. Боллен ИАЭ, Элер Э., Флейшандерл К., Бауман Ф., Кемперс Л., Рике-Хох М., Хилфикер-Кляйнер Д., Дос Ремедиос К.Г., Крюгер М., Винк А., Ассельбергс Ф.В., ван Шпендонк-Звартс К.Ю., Пинто Ю.М., Кустер ДВД, van der Velden J. Ремоделирование и функция миофиламентов более нарушены при перипартальной кардиомиопатии по сравнению с дилатационной кардиомиопатией и ишемической болезнью сердца. Ам Дж. Патол  2017; 187:2645–2658. [PubMed] [Google Scholar]

64. Беккали А., Боллен И.А., Расмуссен Т.Б., ван ден Хоогенхоф М.М., ван Дойтеком Х.В., Шафер С., Хаас Дж., Медер Б., Соренсен К.Е., ван Оорт Р.Дж., Могенсен Дж., Хюбнер Н., Кримерс Э.Е., ван дер Вельден Дж., Пинто Ю.М. . Мутация в богатой глутаматом области белка 20 РНК-связывающего мотива вызывает дилатационную кардиомиопатию из-за неправильного сплайсинга тайтина и нарушения механизма Франка-Старлинга. Cardiovasc Res  2016; 112:452–463. [PubMed] [Академия Google]

65. Wijnker PJ, Murphy AM, Stienen GJ, van der Velden J. Фосфорилирование тропонина I в миокарде человека в норме и при патологии. Neth Heart J 2014; 22:463–469. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

66. Хамдани Н., Хервиг М., Линке В.А. Воздействие на пружины: фосфорилирование тайтина, влияющее на механическую функцию кардиомиоцитов. Biophys Rev 2017;9:225–237. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

67. Нагуэх С. Ф., Шах Г., Ву И, Торре-Амионе Г., Кинг Н.М., Ламерс С., Витт К.С., Беккер К., Лабейт С., Гранзье Х.Л. Изменение экспрессии титина, жесткости миокарда и функции левого желудочка у пациентов с дилатационной кардиомиопатией. Тираж  2004; 110: 155–162. [PubMed] [Академия Google]

68. Айт-Моу Ю., Хсу К., Фарман Г.П., Кумар М., Гризер М.Л., Ирвинг Т.С., де Томбе П.П. Штамм тайтина вносит свой вклад в закон Франка-Старлинга сердца путем структурных перестроек белков как тонких, так и толстых филаментов. Proc Natl Acad Sci USA 2016; 113:2306–2311. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

69. Харада Н., Окуяма М., Йошикацу А., Ямамото Х., Ишивата С., Хамада С., Хиросе Т., Шоно М., Курода М., Цуцуми Р., Такео Дж., Такетани Ю., Накая Ю., Сакауэ Х. Стресс эндоплазматического ретикулума у ​​мышей увеличивает экспрессию в печени генов, несущих кодон преждевременной терминации, посредством независимого от статуса питания GRP78-зависимого механизма. J Cell Biochem  2017; 118:3810–3824. [PubMed] [Академия Google]

70. Selcen D. Миофибриллярные миопатии. Нервно-мышечные расстройства 2011;21:161–171. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

71. Селцен Д., Оно К., Энгель А.Г. Миофибриллярная миопатия: клинические, морфологические и генетические исследования у 63 больных. Мозг  2004;127:439–451. [PubMed] [Google Scholar]

72. Кимура А. Молекулярная генетика и патогенез кардиомиопатии. J Hum Genet  2016; 61:41–50. [PubMed] [Google Scholar]

73. Франк Д., Кун С., Катус Х.А., Фрей Н. Саркомерный Z-диск: узловая точка в передаче сигналов и заболевании. J Mol Med 2006; 84: 446–468. [PubMed] [Академия Google]

74. Берц М., Вильманнс М., Риф М. Комплекс титин-телетонин представляет собой направленную сверхстабильную молекулярную связь в Z-диске мышцы. Proc Natl Acad Sci USA  2009; 106:13307–133310. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

75. Lyon RC, Zanella F, Omens JH, Sheikh F. Механотрансдукция при сердечной гипертрофии и недостаточности. Circ Res  2015; 116:1462–1476. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

76. Уйфалуси З., Вера К.Д., Михайлович С.М., Свичевич М., Ю.К., Кавана М., Руппель К.М., Спудич Дж.А., Гивз М.А., Лейнванд Л.А. Мутанты миозина с дилатационной кардиомиопатией обладают сниженной способностью генерировать силу. Дж. Биол. Химия, 2018; 293:9017–9029. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

77. Пиродди Н., Витяс-Паалберендс Э.Р., Феррара С., Феррантини С., Витале Г., Скеллини Б., Вейнкер П.Дж.М., Секьера В., Доойес Д., Дос Ремедиос С., Шлоссарек С., Леунг М.С., Мессер А., Уорд Д.Г., Биггери А., Теси С. , Carrier L, Redwood CS, Marston SB, van der Velden J, Poggesi C. Мутация гомозиготного тропонина T K280N изменяет кинетику и энергетику поперечных мостиков при HCM человека. J Gen Physiol  2019; 151:18–29. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

78. Феррантини К., Коппини Р., Пионер Дж.М., Джентиле Ф., Този Б., Маццони Л., Скеллини Б., Пиродди Н., Лаурино А. , Сантини Л., Спинелли В., Саккони Л., де Томбе П., Мур Р., Тардифф Дж., Муджелли А., Оливотто I, Cerbai E, Tesi C, Poggesi C. Патогенез гипертрофической кардиомиопатии является мутацией, а не спецификой заболевания: сравнение моделей мышей с сердечным тропонином T E163R и R92Q. JAHA  2017;6:e005407. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

79. Наролска Н.А., ван Лун Р.Б., Бунтье Н.М., Заремба Р., Пенас С.Е., Рассел Дж., Шпигеленберг С.Р., Хайбрегтс М.А., Виссер Ф.К., де Йонг Дж.В., ван дер Вельден Дж., Штинен Г.Дж. Сокращение миокарда в 5 раз более экономично в желудочковой ткани человека, чем в предсердной. Сердечно-сосудистые исследования  2005; 65: 221–229. [PubMed] [Google Scholar]

80. Бомбардини Т., Джеминьяни В., Бьянкини Э., Веннери Л., Петерсен С., Пазаниси Э., Пратали Л., Алонсо-Родригес Д., Пианелли М., Фаита Ф., Джаннони М., Арпеселла Г., Пикано Э. Отношение диастолического времени к частоте в стресс-эхо лабораторная: время наполнения и поток при разной частоте сердечных сокращений.